¿Piel apagada, articulaciones rígidas? La falta de este nutriente podría ser la razón

📝HISTORIA EN BREVE

• El cuerpo necesita unos 12 gramos de glicina al día para la síntesis de colágeno, pero solo puede producir unos 3 gramos y obtiene de 2 a 4 gramos de una alimentación convencional, lo que deja una gran deficiencia de 10 gramos todos los días en muchos adultos
• Esta deficiencia no es una enfermedad, sino que es una limitación evolutiva inherente a la bioquímica humana. Nuestra vía de síntesis de glicina presenta limitaciones estequiométricas difíciles de sobrepasar, por muy saludable que una persona esté
• El colágeno constituye entre el 25 % y el 30 % del total de proteínas del cuerpo, pero su producción está limitada por la glicina, que ocupa una de cada tres posiciones en la cadena de colágeno. El ciclo de control de calidad del procolágeno destruye entre el 30 % y el 50 % del colágeno recién sintetizado, y algunos aminoácidos que se pierden en este proceso no pueden reciclarse por completo
• Con el tiempo, la deficiencia crónica de glicina podría contribuir a cambios en la piel, las articulaciones, los huesos, la mucosa intestinal, los vasos sanguíneos y la calidad del sueño. Se ha observado la deficiencia de glicina en diversas afecciones, como la diabetes tipo 2, la resistencia a la insulina, el embarazo y la exposición a xenobióticos
• Un metaanálisis de 2025 informó que la suplementación con péptidos de colágeno se asoció con mejoras en los marcadores de salud ósea y muscular en las poblaciones que se estudiaron, lo que concuerda con la idea de que la disponibilidad de glicina podría tener implicaciones funcionales

🩺Por el Dr. Mercola

El colágeno es la proteína más abundante en el cuerpo, ya que constituye entre el 25 % y el 30 % de la masa proteica total del cuerpo, por lo que forma la estructura de la piel, los huesos, los tendones, los ligamentos, los vasos sanguíneos, el revestimiento intestinal y la córnea de los ojos. El cuerpo tiene más colágeno que cualquier otra proteína, y está presente en casi todos los tejidos.

Pero hay algo que la gran mayoría de las personas (y la mayor parte de la comunidad médica) desconoce, y es que es probable que no aprovechan el colágeno al máximo. La razón de esto se relaciona con una limitación fundamental de la bioquímica humana que ha existido a lo largo de la evolución humana.

Las limitaciones estequiométricas

En 2009, el bioquímico español Enrique Meléndez-Hevia, Ph.D., publicó un artículo que demostró algo extraordinario. La capacidad metabólica para la biosíntesis de glicina no satisface la necesidad de síntesis de colágeno en los humanos. ¹

• La producción de glicina no alcanza a cubrir las necesidades de colágeno: el artículo demostró que la glicina, que es el aminoácido que ocupa cada tercera posición en la triple hélice del colágeno, tiene una limitación en su producción que el cuerpo humano no puede resolver, sin importar lo bien que se alimente o de lo saludable que sea su metabolismo.

• La limitación es estequiométrica: esto significa que está incorporada a la química de la vía. La glicina se sintetiza en su mayoría a partir de la serina, mediante la enzima serina hidroximetiltransferasa. Sin embargo, esta reacción produce glicina en una proporción fija de 1:1 con un fragmento de un carbono llamado THF-C1.

• El cuerpo solo puede utilizar una cantidad limitada de THF-C1: una vez que hay suficiente para satisfacer esa necesidad, la vía de producción de glicina se detiene. No importa cuánta cantidad de serina tenga ni cuán activa sea la enzima, el problema radica en la estructura.

El acoplamiento metabólico de la glicina y serina

Lo que hace que esto sea aún más destacable es el acoplamiento metabólico tan estrecho entre la glicina y la serina. Una revisión que se publicó en 2025 en la revista Metabolism: Clinical and Experimental expuso el panorama completo: dado que la serina hidroximetiltransferasa media la interconversión de ambos aminoácidos, una deficiencia en uno tiende a afectar de manera negativa al otro.²

• El agotamiento de un aminoácido podría alterar el sistema en general: cuando se agota la glicina, los niveles de serina suelen disminuir con ella, y ambos dependen de un metabolismo adecuado de un carbono para funcionar de manera correcta. Esto podría generar una vulnerabilidad metabólica en cadena que va más allá de la producción de colágeno.

• La revisión también destacó una sutileza que los análisis anteriores no habían considerado: cuando se toman cantidades grandes de glicina como suplemento por sí sola, una parte de ella se desvía hacia la síntesis de serina a través de la serina hidroximetiltransferasa, lo que consume metilentetrahidrofolato en el proceso. Esto significa que la suplementación con dosis elevadas de glicina podría agotar la reserva de un carbono necesaria para las reacciones de metilación.

El autor argumentó que la administración conjunta de glicina con L-serina podría ser más apropiada en casos de deficiencia de glicina, aunque hoy en día no existen estudios comparativos directos entre ambos enfoques.

El déficit generalizado de 10 gramos

Enrique Meléndez-Hevia calculó las cifras. Una persona de 70 kilogramos necesita alrededor de 12 gramos de glicina al día solo para la síntesis de colágeno. Añada otros 1.5 gramos para la producción de glutatión, además de cantidades adicionales para la creatina, el hemo, las purinas y las sales biliares. El requerimiento diario total de glicina es alrededor de 14.5 gramos o más.

• Los requerimientos diarios de glicina superan el suministro: la síntesis del cuerpo produce alrededor de 3 gramos. Una alimentación convencional aporta entre 1.5 y 3 gramos. Eso deja un déficit de alrededor de 10 gramos al día.

• El déficit parece ser común: afecta a la mayoría de los adultos humanos y no está condicionado por enfermedades, edad o alimentación. Enrique Meléndez-Hevia argumentó que la glicina debería reclasificarse de "no esencial" a "esencial" porque la capacidad de síntesis del cuerpo es insuficiente.

• La deficiencia aumenta en condiciones específicas: un estudio de 2022 confirmó que la glicina se vuelve indispensable de manera condicional durante el final del embarazo, cuando la deficiencia se vuelve más grave.³

La revisión de Metabolism de 2025 estableció además que la deficiencia de glicina se produce en numerosas afecciones, incluyendo la diabetes, la resistencia a la insulina, el síndrome metabólico y la exposición a xenobióticos, y que la síntesis endógena no logra satisfacer las necesidades del cuerpo de forma sistemática.⁴

Este hallazgo es importante porque sugiere que la deficiencia no es solo teórica. Los niveles de glicina en la sangre se reducen mucho en pacientes con diabetes tipo 2 y síndrome metabólico, lo que sugiere que este déficit podría tener una relevancia clínica que va más allá del colágeno.

Por qué hemos sobrevivido, pero no de forma óptima

Quizás se pregunte: si los humanos siempre hemos tenido esta deficiencia ¿cómo hemos sobrevivido? La respuesta es que hemos sobrevivido, pero no de forma óptima. La renovación del colágeno se ralentiza con la edad, y una posible causa es que las materias primas para mantenerla son insuficientes.

• Una disponibilidad limitada de glicina hace que el colágeno se renueve de manera lenta: el colágeno de la piel tiene una vida media de unos 15 años; el colágeno del cartílago, 117 años; el colágeno del disco intervertebral, 95 años. ⁵ Estas no son tasas de renovación rápidas. Son compatibles con una limitación crónica del sustrato: el cuerpo no puede reemplazar el colágeno rápido cuando la disponibilidad de glicina es limitada.

• Lo que esto significa en términos prácticos: una revisión narrativa de 2022 sobre la remodelación del tejido conectivo musculoesquelético señaló que incluso el colágeno de recambio en tendones, ligamentos y fascia solo se renueva entre un 0.5 % y un 2 % al día, lo que da una vida media que se mide en meses, no en semanas.⁶

• La reparación de lesiones está limitada por la velocidad de síntesis de colágeno: esto significa que cuando sufre una lesión en un tendón, el proceso de reparación está limitado por la rapidez con la que puede sintetizar colágeno nuevo. Dado que la síntesis de colágeno depende de la disponibilidad de glicina, cualquier desgarro de tendón, esguince de ligamento o herida quirúrgica podría cicatrizar más lento de lo que lo haría cuando el suministro de glicina es limitado.

El horno de control de calidad del procolágeno

Sin embargo, aún hay un problema más profundo. Cuando el cuerpo sintetiza colágeno, no solo lo construye y lo instala. Los fibroblastos degradan entre el 30 % y el 40 % del colágeno recién sintetizado a los pocos minutos de su producción, incluso antes de que salga de la célula. ⁷

• Este es un mecanismo de control de calidad llamado ciclo del procolágeno: la célula comprueba si la triple hélice se ha plegado de forma correcta. Si no fuera así, la molécula se destruiría.

• En algunos tejidos, esta tasa de desperdicio alcanza el 50 % o más: un estudio en tejidos de ratas adultas descubrió que la proporción de colágeno recién sintetizado que se degradó rápido variaba del 8.8 % en la piel al 53 % en el tejido cardíaco.⁸

• No todos los componentes del colágeno se pueden reciclar: los aminoácidos liberados deberían reciclarse (y la mayoría lo hacen) con una excepción importante. La hidroxiprolina y la hidroxilisina, que se crean mediante modificación postraduccional después de haberse incorporado a la cadena de colágeno, no pueden reciclarse para formar colágeno nuevo, sino que deben sintetizarse desde cero.

Esto significa que el ciclo del procolágeno funciona como un horno que quema glicina. Cada molécula de colágeno defectuosa consume glicina que nunca se puede recuperar.

Las consecuencias esqueléticas y cardiovasculares

Las consecuencias de esta deficiencia crónica afectan también al sistema esquelético. Un metaanálisis que se publicó en 2025 en la revista Frontiers in Nutrition recopiló datos de múltiples ensayos aleatorios y descubrió que la suplementación con péptidos de colágeno se asoció con un aumento de la densidad mineral ósea tanto en el cuello femoral como en la columna vertebral en las poblaciones estudiadas.⁹

• Los investigadores examinaron el vínculo entre los péptidos de colágeno y la densidad ósea: cuando los péptidos de colágeno se combinaron con vitamina D y calcio, los ensayos reportaron mejoras adicionales en los marcadores de recambio óseo y el rendimiento muscular en comparación con el colágeno solo.

Esto sugiere que el aporte de aminoácidos y péptidos implicados en la síntesis de colágeno podría, en las poblaciones estudiadas, estar relacionado con cambios medibles en los marcadores relacionados con los huesos.

• La deficiencia de colágeno también podría afectar el sistema cardiovascular: las paredes arteriales dependen del colágeno para su integridad estructural y elasticidad. Los vasos sanguíneos podrían endurecerse a medida que el colágeno se degrada y no se reemplaza de forma adecuada.

• El efecto de los péptidos de colágeno en los marcadores cardiovasculares: una revisión sistemática y metaanálisis de 2022 de ensayos controlados con placebo aleatorios informó que la suplementación con péptidos de colágeno se asoció con una reducción promedio de alrededor de 5 mmHg de la presión arterial sistólica y con un colesterol de lipoproteínas de baja densidad (LDL, por sus siglas en inglés) más bajo en las poblaciones de estudio examinadas.¹⁰

En conjunto, los resultados de este análisis combinado de ensayos aleatorios indican que los péptidos de colágeno podrían tener efectos relacionados con el sistema cardiovascular que merecen una investigación más profunda.

La conexión metabólica

Además de las consecuencias estructurales, cada vez hay más pruebas de que la deficiencia de colágeno está relacionada con la salud metabólica.

• Los péptidos de colágeno mejoraron los marcadores metabólicos en modelos animales con un contenido calórico elevado: un metaanálisis de estudios en animales de 2025 descubrió que administrar péptidos de colágeno ejerce efectos antiobesidad significativos en roedores con alimentaciones elevadas en calorías, lo que reduce la masa corporal, el tejido adiposo, los niveles de LDL y triglicéridos, al tiempo que aumenta los niveles de HDL y adiponectina. ¹¹

Si bien estos hallazgos provienen de estudios en animales, sugieren que los péptidos derivados del colágeno podrían influir en las vías de señalización metabólica más allá de su función estructural. Aún queda por comprobar en ensayos controlados si los mismos efectos también se dan en los humanos.

• La deficiencia crónica de glicina podría contribuir a cambios sistémicos graduales con el tiempo: las consecuencias podrían acumularse de manera desapercibida en los seres humanos. A lo largo de las décadas, los tejidos conectivos y el sistema vascular experimentan cambios graduales.

Estos efectos incluyen la pérdida de elasticidad de la piel, la rigidez articular, la disminución de la densidad ósea, el adelgazamiento de la mucosa intestinal, la reducción de la distensibilidad vascular, una mayor susceptibilidad a las lesiones y una cicatrización más lenta de las heridas. Algunas investigaciones recientes sugieren que la deficiencia crónica de glicina podría ser uno de los muchos factores que contribuyen a esta deficiencia.

Glicina, glutatión y su relación con el envejecimiento

El déficit no solo afecta al colágeno. La glicina es el sustrato que limita la velocidad de reacción del glutatión, que es el antioxidante intracelular principal del cuerpo.

• Los investigadores examinaron si tomar suplementos con precursores clave del glutatión podría abordar la deficiencia de glutatión medida en adultos mayores: un ensayo clínico aleatorio de 2023 en el Baylor College of Medicine descubrió que la suplementación con glicina y N-acetilcisteína en adultos mayores se asoció con la corrección de la deficiencia de glutatión, un menor estrés oxidativo e inflamación, una mejor función de las mitocondrias y mejoras en varios biomarcadores relacionados con el envejecimiento durante un período de estudio de 16 semanas.¹²

• La salud física y metabólica mejoró junto con la reparación celular: el ensayo informó que la velocidad de la marcha mejoró, la fuerza muscular aumentó, la circunferencia de la cintura disminuyó y los marcadores moleculares de daño genómico se redujeron. Todo ello se debió a la suplementación de la glicina y la cisteína, los cuales son los dos precursores que limitan la velocidad de síntesis del glutatión.

• Los hallazgos de ensayos anteriores informaron efectos sistémicos amplios: un ensayo piloto anterior del mismo grupo reportó efectos más amplios durante un período de suplementación de 24 semanas: corrigió la deficiencia de glutatión intracelular, mejoró la oxidación de combustible mitocondrial, redujo la inflamación y la disfunción endotelial, mejoró la resistencia a la insulina y la cognición, y mejoró la fuerza muscular y la capacidad de ejercicio.¹³

Es importante destacar que los beneficios disminuyeron cuando se interrumpió la suplementación con glicina y N-acetilcisteína (GlyNAC) durante 12 semanas, lo que sugiere que una deficiencia persistente de glicina podría requerir una corrección continua.

Cabe señalar que estos hallazgos provienen de investigaciones que se realizaron en entornos clínicos. Es posible que los resultados no sean aplicables a todas las personas.

Validación independiente

Un ensayo clínico controlado y aleatorio que se realizó en 2022 por investigadores de Nestlé intentó validar de forma independiente el efecto de la GlyNAC en 114 adultos mayores sanos. Aunque constataron que la suplementación con GlyNAC fue segura y bien tolerada, el objetivo principal (el aumento del glutatión total) no se alcanzó en la población general.¹⁴

Sin embargo, un análisis post hoc demostró algo notable, y fue que los sujetos que comenzaron con un estrés oxidativo elevado y un bajo nivel basal de glutatión presentaron aumentos significativos en los niveles de glutatión después de recibir las dosis medias y elevadas. Esto sugiere que la respuesta podría ser más pronunciada en las personas con menores niveles, lo cual concuerda con lo que predeciría el proceso bioquímico subyacente.

En ratones, se ha observado que la GlyNAC prolonga en un 24 % la esperanza de vida.¹⁵ Un estudio de seguimiento informó que mejoró los niveles de glutatión en el cerebro, redujo el estrés oxidativo cerebral y mejoró la función cognitiva en ratones envejecidos.¹⁶ Estos hallazgos provienen de investigaciones de laboratorio o con animales y talvez no sean aplicables a la salud humana.

Conclusión

Los ensayos controlados con placebo y revisados ​​por pares que analicé en este artículo han informado que la suplementación con GlyNAC se asoció con mejoras medibles en varios biomarcadores relacionados con el envejecimiento en las poblaciones que se estudiaron. Los investigadores han identificado posibles estrategias nutricionales (que se centran en el consumo de glicina y péptidos de colágeno) que merece la pena explorar con mayor profundidad. Todo comienza por comprender que existe una limitación bioquímica subyacente, y que esta está integrada en la forma en que el cuerpo produce glicina.

Preguntas frecuentes sobre la glicina y el colágeno

P: ¿Cómo puedo saber si tengo una deficiencia de glicina?

R: No existe una lista de verificación de síntomas definitiva para la deficiencia de glicina, y algunos cambios como una menor elasticidad de la piel, rigidez de las articulaciones, una recuperación más lenta de las lesiones o una menor calidad del sueño tienen muchos posibles factores contribuyentes. Algunas investigaciones recientes sugieren que la deficiencia crónica de glicina podría ser una de ellas. El análisis bioquímico que se explora en este artículo sugiere que existe una deficiencia de glicina en la mayoría de los adultos, incluso sin síntomas evidentes.

P: ¿Por qué mi cuerpo no podría producir suficiente glicina por sí mismo?

R: Su cuerpo produce glicina a través de una vía que está limitada a nivel químico. Esta vía depende de una reacción relacionada con el metabolismo de un carbono, y esa reacción solo puede producirse a una velocidad fija. Una vez se alcanza ese límite, la producción se estanca, sin importar lo saludable que sea o de la cantidad de proteína que consuma. Esto no es una cuestión de estilo de vida, sino una característica inherente a la bioquímica humana.

P: ¿Cuánta glicina necesito cada día?

R: Su cuerpo utiliza alrededor de 12 gramos de glicina al día solo para el colágeno, además de cantidades adicionales para otras funciones. El cuerpo suele producir unos 3 gramos y obtiene algunos más a través de la alimentación, lo que deja una deficiencia de alrededor de 10 gramos.

P: ¿Por qué es esencial la glicina para la producción de colágeno?

R: La glicina es necesaria en cada tercera posición de la cadena de colágeno, lo que permite que la triple hélice se forme de manera correcta. La falta de glicina limita la síntesis de colágeno, lo que, a su vez, podría restringir la cantidad de tejido conectivo nuevo que produce el cuerpo.

P: ¿Esto afecta a algo más que a mi piel y articulaciones?

R: Sí, el colágeno da soporte a los vasos sanguíneos, la mucosa intestinal, los huesos y algunas partes de los ojos. La glicina también tiene una influencia importante en la producción de glutatión, que se ha relacionado con el estrés oxidativo, la inflamación y la salud celular. La falta de disponibilidad de glicina podría afectar varios sistemas a la vez.